自學(xué)考試：生物復(fù)習(xí)
第一章 蛋白質(zhì)
1.兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。
2.必需氨基酸：指人體(和其它哺乳動物)自身不能合成，機(jī)體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。
3. 氨基酸的等電點：指氨基酸的正離子濃度和負(fù)離子濃度相等時的pH 值，用符號pI表示。
4.稀有氨基酸：指存在于蛋白質(zhì)中的20 種常見氨基酸以外的其它罕見氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。
5.非蛋白質(zhì)氨基酸：指不存在于蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細(xì)胞的氨基酸。
6.構(gòu)型：指在立體異構(gòu)體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團(tuán)的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價鍵的斷裂和重新形成。
7.蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。
8.構(gòu)象：指有機(jī)分子中，不改變共價鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會改變分子的光學(xué)活性。
9.蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)：指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。
10.結(jié)構(gòu)域：指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。
11.蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。
12.氫鍵：指蛋白質(zhì)在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象。
13.蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)：指多亞基蛋白質(zhì)分子中各個具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)。
14.離子鍵：帶相反電荷的基團(tuán)之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。
15.超二級結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)分子中相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體。
16.疏水鍵：非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。如蛋白質(zhì)分子中的疏水側(cè)鏈避開水相而相互聚集而形成的作用力。
17.范德華力：中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當(dāng)兩個原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時，范德華力最強(qiáng)。
18.鹽析：在蛋白質(zhì)溶液中加入一定量的高濃度中性鹽(如硫酸氨)，使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。
19.鹽溶：在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象。
20.蛋白質(zhì)的變性作用：蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，但其一級結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變。
21.蛋白質(zhì)的復(fù)性：指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢復(fù)其原有的天然構(gòu)象并恢復(fù)生物活性的現(xiàn)象。
22.蛋白質(zhì)的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，導(dǎo)致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。
23.凝膠電泳：以凝膠為介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。
24.層析：按照在移動相(可以是氣體或液體)和固定相(可以是液體或固體)之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。
第二章 核酸
1. 單核苷酸(mononucleotide)：核苷與磷酸縮合生成的磷酸酯稱為單核苷酸。
2. 磷酸二酯鍵(phosphodiester bonds)：單核苷酸中，核苷的戊糖與磷酸的羥基之間形成的磷酸酯鍵。
3. 不對稱比率(dissymmetry ratio)：不同生物的堿基組成由很大的差異，這可用不對稱比率(A+T)/(G+C)示。
4. 堿基互補(bǔ)規(guī)律(complementary base pairing)：在形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程中，由于各種堿基的大小與結(jié)構(gòu)的不同，使得堿基之間的互補(bǔ)配對只能在G…C(或C…G)和A…T(或T…A)之間進(jìn)行，這種堿基配對的規(guī)律就稱為堿基配對規(guī)律(互補(bǔ)規(guī)律)。
5. 反密碼子(anticodon)：在tRNA 鏈上有三個特定的堿基，組成一個密碼子，由這些反密碼子按堿基配對原則識別mRNA 鏈上的密碼子。反密碼子與密碼子的方向相反。
6. 順反子(cistron):基因功能的單位;一段染色體，它是一種多肽鏈的密碼;一種結(jié)構(gòu)基因。
7. 核酸的變性、復(fù)性(denaturation、renaturation)：當(dāng)呈雙螺旋結(jié)構(gòu)的DNA 溶液緩慢加熱時，其中的氫鍵便斷開，雙鏈DNA 便脫解為單鏈，這叫做核酸的“溶解”或變性。在適宜的溫度下，分散開的兩條DNA 鏈可以完全重新結(jié)合成和原來一樣的雙股螺旋。這個DNA 螺旋的重組過程稱為“復(fù)性”。
8. 退火(annealing)：當(dāng)將雙股鏈呈分散狀態(tài)的DNA 溶液緩慢冷卻時，它們可以發(fā)生
不同程度的重新結(jié)合而形成雙鏈螺旋結(jié)構(gòu)，這現(xiàn)象稱為“退火”。
9. 增色效應(yīng)(hyper chromic effect)：當(dāng)DNA 從雙螺旋結(jié)構(gòu)變?yōu)閱捂湹臒o規(guī)則卷曲狀態(tài)時，它在260nm 處的吸收便增加，這叫“增色效應(yīng)”。
10. 減色效應(yīng)(hypo chromic effect)：DNA 在260nm 處的光密度比在DNA 分子中的各個堿基在260nm 處吸收的光密度的總和小得多(約少35%~40%), 這現(xiàn)象稱為“減色效應(yīng)”。
11. 噬菌體(phage)：一種病毒，它可破壞細(xì)菌，并在其中繁殖。也叫細(xì)菌的病毒。
12. 發(fā)夾結(jié)構(gòu)(hairpin structure)：RNA 是單鏈線形分子，只有局部區(qū)域為雙鏈結(jié)構(gòu)。這些結(jié)構(gòu)是由于RNA 單鏈分子通過自身回折使得互補(bǔ)的堿基對相遇，形成氫鍵結(jié)合而成的，稱為發(fā)夾結(jié)構(gòu)。
13. DNA 的熔解溫度(Tm 值)：引起DNA 發(fā)生“熔解”的溫度變化范圍只不過幾度，這個溫度變化范圍的中點稱為熔解溫度(Tm)。
14. 分子雜交(molecular hybridization)：不同的DNA的 片段之間，DNA 的片段與RNA 的片段之間，如果彼此間的核苷酸排列順序互補(bǔ)也可以復(fù)性，形成新的雙螺旋結(jié)構(gòu)。這種按照互補(bǔ)堿基配對而使不完全互補(bǔ)的兩條多核苷酸相互結(jié)合的過程稱為分子雜交。
15. 環(huán)化核苷酸(cyclic nucleotide)：單核苷酸中的磷酸基分別與戊糖的3’-OH 及5’-OH形成酯鍵，這種磷酸內(nèi)酯的結(jié)構(gòu)稱為環(huán)化核苷酸。
第三章 酶與輔酶
1.米氏常數(shù)(Km 值)：用Km 值表示，是酶的一個重要參數(shù)。Km 值是酶反應(yīng)速度(V)達(dá)到最大反應(yīng)速度(Vmax)一半時底物的濃度(單位M 或mM)。米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，不受底物濃度和酶濃度的影響。
2.底物專一性：酶的專一性是指酶對底物及其催化反應(yīng)的嚴(yán)格選擇性。通常酶只能催化一種化學(xué)反應(yīng)或一類相似的反應(yīng)，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類型：絕對專一性、相對專一性、立體專一性。
3.輔基：酶的輔因子或結(jié)合蛋白質(zhì)的非蛋白部分，與酶或蛋白質(zhì)結(jié)合得非常緊密，用透析法不能除去。
4.單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為13,000——35,000。
5.寡聚酶：有幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。寡聚酶中的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價鍵結(jié)合，容易為酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的分子量從35 000 到幾百萬。
6.多酶體系：由幾個酶彼此嵌合形成的復(fù)合體稱為多酶體系。多酶復(fù)合體有利于細(xì)胞中一系列反應(yīng)的連續(xù)進(jìn)行，以提高酶的催化效率，同時便于機(jī)體對酶的調(diào)控。多酶復(fù)合體的分子量都在幾百萬以上。
7.激活劑：凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱激活劑，其中大部分是離子或簡單的有機(jī)化合物。
8.抑制劑：能使酶的必需基團(tuán)或酶活性部位中的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質(zhì)。
9.變構(gòu)酶：或稱別構(gòu)酶，是代謝過程中的關(guān)鍵酶，它的催化活性受其三維結(jié)構(gòu)中的構(gòu)象變化的調(diào)節(jié)。
10.同工酶：是指有機(jī)體內(nèi)能夠催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成卻有所不同的一組酶。
11.誘導(dǎo)酶：是指當(dāng)細(xì)胞中加入特定誘導(dǎo)物后誘導(dǎo)產(chǎn)生的酶，它的含量在誘導(dǎo)物存在下顯著增高，這種誘導(dǎo)物往往是該酶底物的類似物或底物本身。
12.酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質(zhì)水解作用后，轉(zhuǎn)變?yōu)榫哂谢钚缘拿浮?/p>
13.酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質(zhì)所具有的活力單位數(shù)，可以用下式表示：
活力單位數(shù) 比活力= 蛋白質(zhì)量(mg)
14.活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)的部位，稱為酶的活性中心。
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